Etudes des paramètres cinétiques de la trypsine

Biologie | 3 pages | 18-12-2007 | Format : | Note : Non noté |

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Résumé

Etudes des paramètres cinétiques de la trypsine en présence et en absence d'inhibiteur dans le cadre d'un TP d'enzymologie.

Extrait:

La trypsine est une enzyme pancréatique digestive appartenant à la famille des protéases à sérine et à pour but de digérer les protéines du bol alimentaire. C'est une endopeptidase qui hydrolyse les liaisons dans lesquelles sont impliqués des résidus basiques tels que la lysine et l'arginine. Elle est synthétisée sous forme de trypsinogène puis stockée au sein des cellules acineuses pancréatiques d'où elle est sécrétée au cours de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine se fait par le biais d'une entérokinase et par autoactivation de la trypsine elle-même. Au cours de ce TP, l'étude a porté sur une trypsine porcine et l'expérience a pour volonté de déterminer les paramètres cinétiques de cette enzyme en présence et en absence d'inhibiteur et de trouver le type de mécanisme d'inhibition. Ici, l'inhibiteur est la benzamidine et celle-ci sera utilisée à différentes concentrations afin de pouvoir établir les graphiques nécessaires à la détermination des paramètres cités ci-dessus (...)

Sommaire:

Introduction

I) Matériels et méthodes

A. Préparation des solutions / réalisation des tampons
B. Détermination des paramètres cinétiques de la trypsine sur le BApNA
C. Influence de la benzamidine

II) Résultats

Conclusion

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